Navn og historie
Papainer den engelske oversettelsen av 'papaïne', navnet gitt av Wurtz & Bouchut til en proteolytisk aktiv bestanddel i lateksen til den tropiske papayafrukten (Carica papaya).
Den rå tørkede lateksen inneholder en blanding av minst fire cysteinproteinaser og andre enzymer, og innledende preparater av 'papain' ble forurenset av andre enzymer. Forbedringer i renseprosedyrer introdusert av Kimmel & Smith har muliggjort isolering av ren papain. Det må bemerkes at begrepet "papain" også brukes på den kommersielle tørkede lateksen som brukes i industrien. Tidlig arbeid med papain, som er oppsummert i flere anmeldelser, er ansvarlig for store fremskritt ikke bare innen cysteinproteinaser, men også i enzymologi generelt. Papain er sannsynligvis det mest studerte medlemmet av cysteinproteinase-klassen av enzymer og var den første cysteinproteinasen som fikk sin tredimensjonale struktur bestemt. Følgelig har dette enzymet blitt ansett for å være arketypen av cysteinproteinaser, og følgelig blir familie C1 referert til som papainfamilien av cysteinproteinaser.
Definisjon og egenskaper
Papain er en merkaptoprotease hentet fra frukt, blader eller umoden lateks av papaya (Carica papaya). Det er et enkeltkjedet protein som består av 212 aminosyrer med en relativ molekylmasse på omtrent 23 - 25 kDa. Det aktive senteret inneholder cysteinrester (Cys - 25) og histidinrester (His - 159), og sulfhydrylgruppen (-SH) i cysteinrestene spiller en nøkkelrolle i den katalytiske prosessen.
